Production, optimisation et étude de xylanases chez une nouvelle souche d’Actinomycète thermophile isolée du compost de poulet
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Date
2014
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Abstract
Les enzymes xylanolytiques sont des glycosidases (O-glycosidehydrolases, EC 3.2.1.x)
qui hydrolysent les liaisons 1,4-D-xylosidiques dans les régions non substituées des chaines
de xylanes pour aboutir à des unités simples de xyloses nécessaire au métabolisme cellulaire.
Ces xylanases sont fréquemment utilisées dans la formulation d’aliments pour les animaux
(amélioration de la digestibilité et de la valeur nutritive), en industries des jus de fruits et
brassicoles (amélioration de l’extraction ou la filtration). En industrie du papier, ces enzymes
améliorent la pureté de la cellulose, par une réduction de 50 % de la quantité de chlore
nécessaire au blanchiment du papier et de la quantité d’organochlorés rejetés dans
l’environnement.
Ainsi, dans le cadre de la recherche et la production d’enzymes xylanolytiques
thermostables chez les microorganismes thermophiles, une nouvelle souche d'Actinomycète
thermophile Actinomadura keratinilytica Cpt29 est isolée et identifiée au niveau de notre
laboratoire. Les différentes investigations ont montré que cette souche secrète des xylanases
extracellulaires dont le niveau d’activité est comparable à d’autres souches connues dans la
production de xylanases. L’optimisation de la production de ces xylanases par méthode
classique a permis d’augmenter le niveau de production pour atteindre une valeur de 291 %.
Par la suite, nous avons procédé à la purification des xylanases pour les caractériser.
L’enzyme partiellement purifiée donne deux fractions de taille de 22 KD et 32 KD qui sont
au voisinage de la taille recherchée des endoxylanases. L’étude biochimique montre que la
xylanase travaille à pH 9 et à température de 75°C en présence de Mn2+. L’étude de la
stabilité de xylanase vis à avis du pH et de température élevée montre que la xylanase
présente une haute stabilité entre pH 6-9.5 et une bonne thermostabilité à 65 et 70 °C en
présence du Mn2+, alors que le Hg2+ inhibent totalement l'activité enzymatique. L’attaque de
l’enzyme sur son substrat (Xylane) donne uniquement le monomère de xylose. Ces
différents résultats obtenus seraient favorables à l’utilisation de cette enzyme dans le secteur
agro-alimentaire et l’industrie du papier