Contribution à l’étude des protéines allergènes hydrosolubles de l’arachide
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Date
2017
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Abstract
Dans ce travail, il est étudié la fraction protéique hydrosoluble de l’arachide crue
et grillée. Pour les dosages, il est utilisé la méthode de Kjeldhal P (%) = N (%) x 6, 25
et celle de Bradford. Pour l’identification des protéines et des composés protéiques
immunoréactifs, la purification et le fractionnement, il est employé l’électrophorèse
bi- et mono-dimensionnelle, les immunoempreintes (1D), la spectrométrie de masse
(LC-MS/MS) et l’interrogation de la base de données Uni-Prot, la chromatographie de
filtration sur gel de Sephadex G-75 et la chromatographie sur gel de DEAE-Cellulose
échangeuse d’anions. Les teneurs en protéines totales, insolubles et solubles dans
l’eau sont consécutivement 45,49 %, 36,65 % et 9,99 %. Il est identifié l’Ara h1,
l’Ara h2, l’Ara h3 et l’Ara h6. Les entités moléculaires mises en évidence sont
caractérisées par des Mr faibles et des pHi acides ou neutres. L’isoforme P41B
(Ara h1) et la conarachine monomère de l’Ara h1 sont résistants au grillage à 140°C
pendant 40 min. Contrairement à la glycinine (Ara h3) et à la conglutine (Ara h6),
l’isoforme P17 (Ara h1) et la conglutine-7 (Ara h2) sont sensibles au traitement
thermique appliqué. L’isoforme P41B et la conarachine sont sources d’allergie. Les
peptides solubilisés provenant de la protéolyse naturelle de l’Ara h2 ne renferment pas
les épitopes permettant la liaison IgEs-Ara h2. Il est démontré que les séquences
peptidiques NNFGKLFEVK et NEGVIVKSKEHVEELTKHAKSVSK,
SSDNEGVIVK et REREEDWRQP sont successivement les épitopes de l’isoforme
P41B, de la conarachine et de l’isoforme P41B et la conarachine. Ces variants
antigéniques ne sont pas dégradés par le grillage de l’arachide à 140°C pendant 40
min. Ce processus n’a pas d’effet sur l’allergénicité de l’isoforme P41B et la
conarachine.